Aminokyselina

Article on other languages:

del.icio.us del.icio.us
Digg Digg
Furl Furl
Reddit Reddit
Rojo Rojo
Add to OnlyWire
Schéma usporiadania karboxylovej skupiny (-COOH) a aminoskupiny (-NH2) v alfa-aminokyselinách. (Písmeno "R" označuje variabilnú časť molekuly, t.j. odlišnú pre každú alfa-aminokzselinu)

Aminokyseliny alebo aminokarboxylové kyseliny sú organické zlúčeniny obsahujúce v molekule aminoskupinu (primárnu, sekundárnu či terciárnu) a karboxylovú (niekedy aj druhú aminoskupinu, druhú karboxyskupinu a ďalšie substinenty). Podľa vzájomnej polohy aminoskupiny a korboxyskupiny sa rozlišujú a-, b-, g-aminokyseliny atď. Aminokyseliny kódované (proteinogénne, bielkovinotvorné) sú stavebnými jednotkami bielkovín. Ich zabudovanie do peptidového reťazca pri proteosyntéze je riadené genetickým kódom(preto kódované). Do tejto skupiny patrí 20 a-aminokyselín. Okrem glycínu ktorý nie je chirálny, majú všetky kódované aminokyseliny konfiguráciu L. Aminokyseliny nekódované nie sú pravidelnou súčasťou bielkovín. V organizme majú rôzne biologické funkcie, sú napr. súčasťou niektorých koenzímov. Esencialne aminokyseliny si telo nevie samo syntetizovať, musí ich získavať z potravy. Pre človeka sú esenciálne valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, tryptofan, lyzín, metionín a treonín; ostatné sú neesenciálne. Z metabolického hľadiska , tj. podľa možností ich zapojenia do metabolizmu cukrov a tukov, sa delia na glukogénne(pri ich štiepení vznikajú medziprodukty metabolizmu cukrov ), ketogénne (odbúravajú sa látky ktoré tvoria tuky) a glukogénne i ketogénne (štiepia sa zvyčajne na dva fragmenty, z ktorých jeden sa zapája do metabolizmu cukrov s druhý tukov). –Biele kryštalické látky rozpustené vo vode, z väčšej časti vo forme amfiónov, napr. pri glycíne (+)NH3CH2COO(-). Majú amfortérny charakter ( napr. tvoria sodné soli aj hydrochloridy) a prejavujú reakcie amínov (napr. acylácia) i karboxylových kyselín(napr. esterifikácia). Súčasná prítomnosť skupín NH2 a COOH umožňuje spojenie amidovou väzbou CONH a vznik laktámov, respektívne polyamidov. Najznámejším premyselne vyrábaným polyamidom je polyamid 6 [NH[CH2]5CO)n, vyrábaný z ekaprolaktámu. Prírodné polyamidy sú proteíny, v ktorých sa ako stavebné jednotky vyskytuje najčastejšie asi 20L-a-aminokykelín NH2CHCOOH líšiacich sa substituetom R.

Obsah

Prehľad 20 základných proteinogénnych aminokyselín

skratky a chemické vlastnosti

Skr. Celý názov Typ postranného reťazca Molová hmotnosť pI pK1
(α-COOH)		 pK2
(α-+NH3)		 pKr (R)
duginurix Ala Alanín hydrofóbny 89.09 6.11 2.35 9.87
C Cys Cysteín hydrofóbny 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37
D Asp Kyselina asparágová kyslý 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90
E Glu Kyselina glutámová kyslý 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07
F Phe Fenylalanín hydrofóbny 165.19 5.49 2.20 9.31
G Gly Glycín hydrofilný 75.07 6.06 2.35 9.78
H His Hisztidín bázický 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
I Ile Izoleucín hydrofóbny 131.17 6.05 2.32 9.76
K Lys Lyzín bázický 146.19 9.60 2.16 9.06 10.54
L Leu Leucín hydrofóbny 131.17 6.01 2.33 9.74
M Met Metionín hydrofóbny 149.21 5.74 2.13 9.28
N Asn Asparagín hydrofilný 132.12 5.41 2.14 8.72
P Pro Prolín hydrofóbny 115.13 6.30 1.95 10.64
Q Gln Glutamín hydrofilný 146.15 5.65 2.17 9.13
R Arg Arginín bázický 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
S Ser Serín hydrofilný 105.09 5.68 2.19 9.21
T Thr Treonín hydrofilný 119.12 5.60 2.09 9.10
V Val Valín hydrofóbny 117.15 6.00 2.39 9.74
W Trp Tryptofán hydrofóbny 204.23 5.89 2.46 9.41
Y Tyr Tyrozín hydrofóbny 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46

Aminokyseliny sa v bežnej praxi označujú skratkami. V biochémii sa vačšinou používajú trojpísmenové skratky. Jednopísmenové skratky sa používajú hlavne na zapisovanie sekvencie bielkovín.

Prehľad chemickej štruktúry

Ala

Arg

Asn

Asp

Cys

Glu

Gln

Gly

His

Ile

Leu

Lys

Met

Phe

Pro

Ser

Thr

Trp

Tyr

Val

Ďalšie aminokyseliny v živých objektoch

Okrem 20 základných proteinogénnych aminokyselín sa v bielkovinách môžu nachádzať aj dalšie aminokyseliny, ktoré vznikajú druhotne, úpravou už hotovej bielkoviny. Takýmito aminokyselinami sú napr. hydroxy-prolín, a N-trimetyl-lyzín.

V živých objektoch sa prirodzene nachádzajú aj neproteinogénne aminokyseliny, väčšinou ako medziprodukty metabolizmu aminokyselín. Takýmito aminokyselinami sú napr. homoserín, homocysteín, ornitín, citrulín a iné).

Syntéza aminokyselín

Schéma zabudovania amoniaku do aminokyseliny glutamín, pomocou glutamín syntetázy (GS, klasifikačné číslo EC 6.3.1.2)

Rastliny dokážu syntetizovať všetky aminokyseliny z anorganických látok. Naproti tomu živočíchy si dokážu tvoriť len niektoré aminokyseliny (a aj to len premenou iných, hotových aminokyselín), iné (tvz. esenciálne aminokyseliny) musia dostávať hotové z potravy.

Dusík potrebný na produkciu aminokyselín získavajú rastliny z pôdy vo forme dusičnanov, alebo amoniaku. Dusičnany sa redukujú na amoniak dvojicou enzýmov nitrát reduktázou a nitrit reduktázou. Amoniak sa zabudováva pomocou enzýmov GS (glutamín syntetáza) a GOGAT (glutamát syntáza, nazývaná tiež glutamín-oxoglutarát-aminotransferáza). Produktom je glutamín (Gln) a kyselina glutámová (Glu). Z nich sa potom vytvárajú všetky ostatné aminokyseliny.

Iné projekty

Zdroj: „http://sk.wikipedia.org/wiki/Aminokyselina“

This article is from Wikipedia. All text is available under the terms of the GNU Free Documentation License.